Intrazellulaere Proteolyse und posttranslationale Arginylierung
Projektleitung und Mitarbeiter
Adam, G., von Appen, F. (Dipl. Biochem.), Bohley,
P. (Prof. Dr. rer. nat.), Hild, E. (Dipl. Biochem.), Kopitz,
J. (Dr. rer. nat.), Rist, B., Urban, St. (Dipl. Biochem.)
Forschungsbericht :
1990-1992
Tel./ Fax.:
Projektbeschreibung
In Zellkulturen von Hepatozyten und von Dictyostelium discoideum wurde
geprueft, welche Cytosolproteine als natuerliche Substrate der
Arginyltransferase dienen koennen, weil nach einer Arginylierung der
Abbau solcher Proteine nach der N-end-Regel Varshavskys
ausserordentlich beschleunigt sein muesste. Wir fanden, dass ausser
der kurzlebigen Ornithindecarboxylase in Hepatozyten ueber 25 weitere
Cytosolproteine arginylierbar sind, und auch in Dictyostelium
discoideum wurden ueber 15 solche Cytosolproteine
nachgewiesen. Waehrend des Differenzierungszyklus von Dictyostelium
discoideum aendert sich dieses Arginylierungsmuster deutlich. Die
arginylierten Cytosolproteine werden bevorzugt von
Calcium-aktivierbaren cytosolischen Cysteinproteinasen (Calpainen)
abgebaut.
Mittelgeber
Drittmittelfinanzierung: DFG
Publikationen
Bohley, P., Kopitz, J.,
Adam, G., Rist, B., von Appen, F., Urban, St.: Post-translational
arginylation and intracellular proteolysis. - Biomed. Biochim. Acta
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- Stand: 15.09.96
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